Interactions biomoléculaires

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MicroCal PEAQ-ITC (Malvern Panalytical), Creoptix® WAVE (Malvern Panalytical)

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Interactions biomoléculaires

Cinétique et affinité

AlfatestLab utilise 2 techniques analytiques extrêmement polyvalentes, la microcalorimétrie ITC et la BioLayer Interferometry (BLI), pour étudier les interactions sans limites de poids moléculaire, en conditions natives, sans marquage et en temps réel, dans le domaine mM-nM. Les techniques sont compatibles avec un large éventail de matrices, y compris les solvants organiques et les échantillons non purifiés, tels que les lysats cellulaires, pour offrir une grande polyvalence d’application. Il est également possible d’analyser la cinétique enzymatique, les interactions avec les nanomatériaux et d’autres phénomènes d’interaction entre les composants en solution (processus de micellisation, dissociation, etc.). Nous offrons la possibilité d’étudier une large gamme d’interactions moléculaires en fournissant la mesure directe des constantes d’affinité (KD) ainsi que la détermination des profils cinétiques et/ou thermodynamiques.

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Calorimétrie par titration isotherme (ITC)

La calorimétrie par titration isotherme (ITC) est une technique utilisée dans les études quantitatives d’une grande variété d’interactions biomoléculaires. Elle fonctionne en mesurant directement la chaleur libérée ou absorbée lors d’un événement de liaison biomoléculaire.

L’ITC est la seule technique qui permet de déterminer simultanément tous les paramètres de liaison en une seule expérience : la constante d’affinité (KD), la stœchiométrie de la réaction (n) et les paramètres thermodynamiques tels que l’enthalpie (∆H) et l’entropie (ΔS) afin d’élucider les mécanismes sous-jacents aux interactions moléculaires. Ne nécessitant aucune modification des partenaires de liaison, que ce soit avec des étiquettes fluorescentes ou par immobilisation, l’ITC mesure l’affinité des partenaires de liaison dans leur état natif.