Interactions biomoléculaires

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Interactions biomoléculaires

Cinétique et affinité

AlfatestLab utilise 2 techniques analytiques extrêmement polyvalentes, la microcalorimétrie ITC et la BioLayer Interferometry (BLI), pour étudier les interactions sans limites de poids moléculaire, en conditions natives, sans marquage et en temps réel, dans le domaine mM-nM. Les techniques sont compatibles avec un large éventail de matrices, y compris les solvants organiques et les échantillons non purifiés, tels que les lysats cellulaires, pour offrir une grande polyvalence d’application. Il est également possible d’analyser la cinétique enzymatique, les interactions avec les nanomatériaux et d’autres phénomènes d’interaction entre les composants en solution (processus de micellisation, dissociation, etc.). Nous offrons la possibilité d’étudier une large gamme d’interactions moléculaires en fournissant la mesure directe des constantes d’affinité (KD) ainsi que la détermination des profils cinétiques et/ou thermodynamiques.

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Interférométrie à biocouche BLI

Notre instrument Octet Red96, basé sur la technique de BioLayer Interferometry, permet à la fois l’analyse de l’affinité et de la cinétique. Cette technique utilise des capteurs spécifiques pour immobiliser l’une des deux molécules d’interaction. Les capteurs sont disponibles dans une large gamme de chimies de surface permettant de concevoir des expériences complexes et à plusieurs étapes. Le système permet l’analyse simultanée de 8 capteurs en utilisant des plaques standard à 96 puits. Cette configuration est adaptée au classement des épitopes ou à d’autres expériences de criblage. La technique BLI est idéale pour étudier des échantillons et des matrices complexes car le signal n’est pas influencé par les propriétés optiques de l’échantillon.

Calorimétrie par titration isotherme (ITC)

La calorimétrie par titration isotherme (ITC) est une technique utilisée dans les études quantitatives d’une grande variété d’interactions biomoléculaires. Elle fonctionne en mesurant directement la chaleur libérée ou absorbée lors d’un événement de liaison biomoléculaire.

L’ITC est la seule technique qui permet de déterminer simultanément tous les paramètres de liaison en une seule expérience : la constante d’affinité (KD), la stœchiométrie de la réaction (n) et les paramètres thermodynamiques tels que l’enthalpie (∆H) et l’entropie (ΔS) afin d’élucider les mécanismes sous-jacents aux interactions moléculaires. Ne nécessitant aucune modification des partenaires de liaison, que ce soit avec des étiquettes fluorescentes ou par immobilisation, l’ITC mesure l’affinité des partenaires de liaison dans leur état natif.